Enzym: Enzymatisk Handling

2023 Forfatter: Oscar Ramacey | [email protected]. Sidst ændret: 2023-08-03 12:56

Som alle katalysatorer fremskynder enzymer reaktionshastighederne, mens de ikke oplever nogen permanent kemisk modifikation som et resultat af deres deltagelse. Enzymer kan accelerere, ofte ved flere størrelsesordener, reaktioner, som under de milde betingelser af cellulære koncentrationer, temperatur, pH og tryk ville forløbe umærkelig (eller slet ikke) i fravær af enzymet. Effektiviteten af et enzyms aktivitet måles ofte ved omsætningshastigheden, der måler antallet af molekyler af forbindelsen, hvorpå enzymet fungerer pr. Enzymmolekyle pr. Sekund. Kulsyreanhydrase, der fjerner kuldioxid fra blodet ved at binde det til vand, har en omsætningshastighed på ¹⁰⁶. Det betyder, at et molekyle af enzymet kan få en million molekyler kuldioxid til at reagere på et sekund.

De fleste enzymatiske reaktioner forekommer inden for et relativt snævert temperaturområde (normalt fra ca. 30 ° C til 40 ° C), et træk, der reflekterer deres kompleksitet som biologiske molekyler. Hvert enzym har et optimalt interval af pH for aktivitet; for eksempel har pepsin i maven maksimal reaktivitet under de ekstremt sure betingelser af pH 1-3. Effektiv katalyse afhænger også afgørende af opretholdelse af molekylets detaljerede tredimensionelle struktur. Tab af strukturel integritet, der kan være resultatet af faktorer som ændringer i pH eller høje temperaturer, fører næsten altid til et tab af enzymatisk aktivitet. Et enzym, der er blevet ændret så siges at være denatureret (se denaturering).

I overensstemmelse med deres rolle som biologiske katalysatorer viser enzymer betydelig selektivitet for molekylerne, hvorpå de virker (kaldet substrater). De fleste enzymer vil kun reagere med en lille gruppe tæt beslægtede kemiske forbindelser; mange demonstrerer absolut specificitet, idet de kun har et substratmolekyle, som er passende til reaktion.

Talrige enzymer kræver for effektiv katalytisk funktion tilstedeværelsen af yderligere atomer af små ikke-proteinmolekyler. Disse inkluderer coenzymmolekyler, hvoraf mange kun forbigående forbinder med enzymet. Ikke-proteinkomponenter tæt bundet til proteinet kaldes protetiske grupper. Regionen på enzymmolekylet i nærheden af, hvor den katalytiske begivenhed finder sted, er kendt som det aktive sted. Protetiske grupper, der er nødvendige til katalyse, er sædvanligvis placeret der, og det er stedet, hvor substratet (og eventuelle coenzymer) binder lige inden reaktion finder sted.

Sidekædegrupperne af aminosyrerester, der udgør enzymmolekylet på eller nær det aktive sted, deltager i den katalytiske begivenhed. For eksempel samler dens komplekse tertiære struktur i enzymet trysin en histidinrest fra en sektion af molekylet med glycin- og serinrester fra en anden. Sidekæderne af resterne i denne bestemte geometri producerer det aktive sted, der tegner sig for enzymets reaktivitet.

• Introduktion
• Identifikation og klassificering
• Enzymatisk handling
• Enzymmangel
• Bibliografi